Bílkoviny

Autor: (9 ) | Kategorie: Maturitní otázky | Chemie | 1524x | |

První zpracování tohoto nejen "gymplovského" maturitní okruhu z chemie, který Vás provede bílkovinami od začátku až do konce. Jen bychom chtěli upozornit, že v textu se vyskytují anomálie (velká písmena v názvech aminokyselin). Autor si je toho vědom a má to svůj účel.

Bílkoviny (nebo též proteiny) jsou základní stavební jednotkou veškeré živé hmoty a tvoří tzv. biopolymery – makromolekuly v živých soustavách.

Vznikají kondenzací proteinogenních aminokyselin, spojených peptidovou vazbou obr.1, kdy se aminoskupina jedné aminokyseliny (v tomto případě glycinu) spojí s karboxylovou skupinou druhé proteinogenních aminokyseliny (opět glycinu). Při této reakci se uvolňuje voda. Dalo by se říct, že peptidová vazba je vlastně keto skupina vedle imino skupiny (sekundární amin = imin).  

Tvorba peptidové vazby

Funkce bílkovin:

  • Stavební látky – tkání (jak rostlinných pletiv, tak živočišných tkání)
  • Regulační funkce – hormony a jejich receptory 
  • Obranná funkce – imunitní systém – imunoglobuliny 
  • Pohybová funkce – pohyb svalstva (aktin a myosin), pohyb v buňce (cytoskelet)
  • Biokatalyzátory – bud samostatně, nebo s nebílkovinnou složkou tvoří enzymy
  • Transportní funkce – v biologické membráně jsou zabudovány bílkoviny, které přenáší ionty, informace a různé látky dovnitř a vně buňky. 

Membránové bílkoviny tvoří společně s fosfolipidovou dvojvrstvou základ biologických membrán. Biologická membrána se dá popsat modelem fluidní mozaiky – lidově řečeno, membrána vypadá při pohybu jako hladina vody. Membránové bílkoviny jsou buď prostoupeny membránou celé tzv. integrální bílkoviny, nebo jsou pouze na jedné straně tzv. periferní bílkoviny. Díky proteinům ve fosfolipidové dvojvrstvě je membrána schopna celé řady transportních procesů, jako například transportu přes trvlé póry nebo přímý transport látek přes štěrbinová spojení. 

Aminokyseliny (článek Aminokyseliny - úvod)

Aminokyseliny jsou substituční deriváty karboxylových kyselin, ve své molekule obsahují tedy karboxylovou skupinu a jak již bylo zmíněno i aminoskupinu. Názvosloví je v drtivé většině triviální.

V přírodě se vyskytuje spousta aminokyselin, které jsou různě poskládané, některé mají obě funkční skupiny (karboxylovou a amino) společně na jednom atomu uhlíku tzv. `\ce{\alpha}`-aminokyseliny, jiné je mají od sebe dál.

Již v prvním odstavci jsme se zmínili o aminokyselinách proteinogenních. Z názvu můžeme odvozovat, že se jedná o ty druhy aminokyselin ze kterých se skládají bílkoviny v živých organismech. 

Tyto proteinogenní aminokyseliny se dají nazvat ještě kódované, protože při procesu proteosyntézy (tvorby bílkovin v buňce) jsou přepisovány z molekuly mRNA systémem kodon-antikodon, pomocí nukleových bází (adenin, guanin, cytosin, thymin). Těchto proteinogenních aminokyselin je 20 a veškeré jsou α-aminokyseliny obr.2. Každá tato aminokyselina má kromě dvou základních funkčních skupin i jinou skupinu v postranním řetězci. Tento postranní řetězec se specifickou skupinou určuje vlastnosti dané aminokyseliny, například její afinitu k vodě, nebo její bazicitu. Pro každou skupinu na aminokyselině existuje tzv. disociační stupeň, který nám říká, při jakém pH daná skupina disociuje – odevzdává proton.


Vypis proteinogennich aminokyselin

Tím, že má aminokyselina disociované skupiny dostává celá molekula určitý volný náboj, například skupina `\ce{\alpha}`-COOH, kterou má každá proteinogenní aminokyselina disociuje (v průměru) při pH=2 –tedy při pH pod 2 je `\ce{-COOH}` a při pH nad 2 je skupina ve formě iontu `\ce{-COO^-}``\ce{\alpha}`-`\ce{NH3^+}` disociuje při pH=9,5 – takže analogicky při pH menší než 9,5 je skupina ve formě iontu, protože stále ještě nechce odevzdat proton `\ce{H^+}``\ce{-NH3^+}`, pokud pH přesáhne 9,5 proton se odevzdá a skupina ztratí svůj náboj `\ce{-NH2}`. Takže pokud bychom například glycin dali do prostředí o pH=7 (pH prostředí podobné jako v našem těle), vypadala by molekula nějak jako na obr.3. A při součtu jejich nábojů by byl volný náboj roven 0 -> 1-1=0, molekula je tzv. amfiont. Když je volný náboj roven nule, znamená to, že se dá vypočítat tzv. isoelektrický bod – bod při kterém by se molekula nepohybovala v elektrickém poli ani k jedné elektrodě. 

Glycin při pH=7

 

Dělení aminokyselin:

  • Esenciální – nepostradatelné, naše tělo si je neumí samo syntetizovat a musíme je proto přijímat v potravě. Pro každého živočicha jsou esenciální jiné aminokyseliny. Pro člověka jsou to – Valin, Leucin, Isoleucin, Methionin, Fenylalanin, Tryptofan, Threonin, Lysin
  • Semiesenciální – jsou nepostradatelné pouze v brzkém věku – Histidin, Arginin
  • Neesenciální – tělo si je umí vyrobit samo – Glycin, Alanin, Serin, Cystein, Prolin, Kyselina glutamová, Kyselina asparagová, Glutamin, Asparagin, Tyrosin

Dělení podle postranního řetězce:

  • Kyselé – kromě α-COOH obsahují karboxylovou skupinu i v postranním řetězci například Kyselina asparagová a glutamová.
  • Bazické – ve svém postranním řetězci obsahují například skupinu aminovou aj. například Lysin, Arginin, Histidin

Dělení dle polarity:

  • Nepolární – dává aminokyselinám hydrofobní vlastnosti. Alanin, Valin, Leucin, Izoleucin, Prolin, Methionin, Fenylalanin, Tryptofan
  • Polární – jsou hydrofilní, snadno tvoří vodíkové můstky. Glycin, Serin, Threonin, Cystein, Asparagin, Glutamin, Glutamová kyselina, Asparagová kyselina, Lysin, Arginin, Histidin

Peptidy

Peptidy jsou stejně jako bílkoviny tvořeny aminokyselinami, avšak na rozdíl od bílkovin jsou peptidy o dost menší. Peptidem se může nazývat látka, která obsahuje 2-100 aminokyselinových zbytků. Nebo též látka do 10000kDa (Da- dalton, jednotka používaná v biochemii).

Peptidy se dělí podle počtu aminokyselin na dipeptidy, tripeptidy,…., polypeptidy.

Mají různorodé funkce, například regulační funkce – hormony. Mohou to být například i umělá sladidla, příkladem by mohl být aspartám (Asparagin spojený s fenylalaninem)

Peptidy tvoří koloidní roztoky, ke zjištění přítomnosti peptidů, respektivě přítomnost peptidové vazby se používá nejčastěji Biuretová metoda – chalatace měďnatých iontů v alkalickém prostředí, pozorujeme modro-fialové zabarvení.

Zástupci:

  • Glutathion – tripeptid, ve všech živých organismech, spojení glutaminu-cysteinu-glycinu.
  • Peptidové hormony
    • Vasopresin (8 AMK) – vylučován zadním lalokem podvěsku mozkového (hypofýzou), antidiuretický hormon – reguluje zahušťování moči
    • Oxytocin (8 AMK) – vylučován podvěskem mozkovým, zajišťuje stahy děložního svalstva při porodu
    • Inzulín (51 AMK) – hormon vylučován slinivkou břišní (pankreas), udržuje hladinu krevního cukru

Proteiny

Makromolekuly složené z více než 100 aminokyselinových zbytků spojené peptidovou vazbou. Jsou zde různé varianty dělení, například:

Dělení dle složení:

  • Jednoduché – obsahují pouze aminokyseliny
  • Složené – obsahují kromě bílkovinové části i část nebílkovinnou, například iont kovu (hemoglobin, chlorofyl)
    • Glykoproteiny – obsahují vázané sacharidy
    • Fosfoproteiny – obsahují vázanou kyselinu fosforečnou
    • Lipoproteiny – obsahují vázaný lipid, například vázaný cholesterol
    • Metaloproteiny – jak již bylo zmíněno, mají navázaný iont kovu
    • Nukleoproteiny – kovalentně (pevně) vázanou nukleovou kyselinu

Dělení dle tvaru:

  • Fibrilární proteiny (skleroproteiny) jsou vláknitého tvaru, jsou nerozpustné ve vodě, mají spíše stavební a podpůrnou funkci, tvoří základy pojivových a podpůrných tkání.
    • Kolagen – v kůži, šlachách, chrupavkách. Za vysoké teploty ve vodném prostředí se mění na žalatinu.
    • Keratin – povrch těla obratlovců – kůže, vlasy, kopyta, šupiny, peří
  • Globulární proteiny (sferoproteiny) klubkovitá struktura, hydrofobní aminokyselinové zbytky jsou zabalené uvnitř klubka a hydrofilní „koukají“ ven. Rozpustné ve vodě nebo v roztocích soli.
    • Albuminy – součástí krevního séra, mléka
    • Histony – bílkoviny na kterých je navázaná DNA v jádře
    • Globuliny – imunoglobuliny

Struktura proteinů

  1. Primární struktura – určuje pořadí aminokyselin v řetězci
  2. Sekundární struktura – vnitřní prostorové uspořádání řetězce. Použití dvou základních struktur – alfa-helix - pravotočivá šroubovice, skládaný list (beta-struktura) – spíše planární struktura.
  3. Terciální struktura – různé kombinace alfa-helixů a beta-struktur, různě následující po sobě a tvoří základní tvary (fibrilární, globulární). Stabilizace pomocí vodíkových můstků a van der Waalsových sil.
  4. Kvartérní struktura – vzájemné prostorové uspořádání podjednotek

Denaturace proteinů je proces, při kterém bílkovina ztratí svojí nativní strukturu (původní strukturu) a už není schopná nadále vykonávat svojí biologickou funkci. Většina denaturací je nevratná. Tento proces může způsobit hned několik faktorů, jak chemických (pH), tak fyzikálních (teplota, UV záření, radiace). K denaturaci dochází například při úpravě pokrmů, nebo při zahřátí našeho těla nad 41C – způsobení nevratných změn, které bývají většinou smrtelné.

Bílkoviny se mohou dále vysolovat, zvyšování koncentrace soli způsobuje, ze se bílkovina vysráží. Tento proces může být opět vratný či nevratný.

Tak to je vše, doufáme, že vám článek pomůže smile Těšíme se na vás příště.