Aminokyseliny - úvod

Autor: (9 ) | Kategorie: Biochemie | Biochemie | 2269x |

Základní informace k aminokyselinám, které jsou důležité pro pozdější studium toho tématu.

Aminokyseliny (AK) jsou substituční deriváty karboxylových kyselin. Obsahují minimálně jednu aminoskupinu, nebo iminoskupinu v případě prolinu. Každá aminokyselina má svůj specifický postranní řetězec se specifickou funkční skupinou, který určuje její vlastnosti.

Aminokyseliny jsou známe hlavně proto, že jsou z nich tvořené bílkoviny, tedy přesněji řečeno pouze 20 aminokyselin je proteinogenních, nebo též kódujících, tzn. že v procesu proteosyntézy mohou tvořit bílkoviny. Tyto kódující AK jsou vždy ve formě L, tedy by se správně mělo psát L-serin, L-cystein, tato informace se však již považuje za samozřejmost a je možné ji vynechat, mějte to ovšem na paměti. 

 

kódované aminokyseliny

Obr. 1.


Aminokyseliny se v těle nikdy nemohou vyskytovat takto bez nábojů. V těle při pH=7 je většinou aminoskupina (popřípadě iminoskupina v prolinu) ve formě kationtu `\ce{^+NH3}` a karboxylová skupina je ve své disociované formě `\ce{COO-}` . Pro zjednodušení jsme v obrázku 1 uvedli "chybnou" formu.

Správná forma glycinu při pH=7

Obr. 2. 
Pro ilustraci uvedeme správný vzorec glycinu při pH=7. Tato nábojová teorie se točí kolem disociační řady funkčních skupin postranních řetězců.

Těchto dvacet aminokyselin dělíme na:

-esenciální – nepostradatelné, tělo si je neumí syntetizovat a musím je tedy přijímat v potravě

-neesenciální – tělo si je umí na syntetizovat samo

-semiesenciální – tato skupina se ne vždy uvádí, patří sem zejména aminokyseliny, které jsou esenciální v určitém věku. Například arginin je esenciální u kojenců.

 

Každý živočich má rozdělení aminokyselin jiné, tedy například myš bude mít jiné esenciální AK než člověk. Pozor, rostliny s fotosyntetickým aparátem si umí veškeré AK syntetizovat samy!

Jak jsme již zmínili, aminokyseliny se k sobě váží a tvoří proteiny, je důležité vědět, že se k sobě váží peptidovou vazbou, která je kovalentní. Peptidová vazba je „spojení“ aminoskupiny jedné a karboxylové skupiny druhé AK. Po spojení nám vznikne polypeptidový řetězec s aminokyselinovými zbytky a tzv. N-konec (konec s aminoskupinou) a C-konec (konec s karboxylovou skupinou).

Název polypeptidového řetězce se pak odvíjí od toho, z jakých AK je tvořen. Začíná se od N-konce a za každou aminokyselinu se dává koncovka –yl.

Pokud máme dipeptid tvořený ze dvou glycinů, bude jeho název glycylglycin.

 Vznik peptidové kovalentní vazby

Obr. 3.
Teoretický vznik peptidové vazby (opět znázorněn v podobě bez nábojů). Spojením dvou glycinů vzniká glycylglycin.